Серин — протеиногенная аминокислота. Это важный компонент шелка. Серин также является компонентом фосфоглицерида фосфатидилсерина, строительного блока биомембран.
Серин в переводе с турецкого означает «крутой» (крутой).
Как гормон, серин оказывает воздействие на различные органы. Например, он снижает артериальное давление, ускоряет перистальтику кишечника и увеличивает секрецию желез.
Показаны цвиттерионные бетаиновые структуры аминокислот. Если в боковой цепи нет функциональных групп, которые могут диссоциировать, то это нейтральные аминокислоты. Их изоэлектрическая точка находится в нейтральном диапазоне pH между pH 5,5-7,5.
С точки зрения синтеза белка. Проводится различие между протеиногенными и непротеиногенными аминокислотами. В более узком смысле термин «протеиногенный» обычно относится к 20 различным каноническим аминокислотам, составляющим человеческие белки.
К протеиногенным аминокислотам относятся:
- Аланин (Ala/A)
- Аргинин (Arg/R)
- Аспарагин (Asn/N)
- Аспарагиновая кислота (Asp/D)
- Цистеин (Cys/C)
- Глютамин (Gln/Q)
- Глутаминовая кислота (Glu/E)
- Глицин (Gly/G)
Как правило, протеиногенные аминокислоты присутствуют в L-форме. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм с пищей и не могут вырабатываться самим организмом. Если аминокислоты соединяются вместе, образуя цепочки со многими сотнями строительных блоков, получаются белки.
Аминокислоты гистидин, лизин и аргинин относятся к основным аминокислотам. В то время как кислотные аминокислоты имеют донор протонов в боковой цепи, основные аминокислоты имеют акцептор протонов (основание) в боковых цепях.
Аминокислоты класса различают по боковой цепи, которую также называют аминокислотным остатком или остатком (или R) для краткости.
Неполярные боковые цепи: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин, фенилаланин, триптофан. Незаряженные, полярные боковые цепи: тирозин, серин, треонин, цистеин, селеноцистеин, аспарагин, глутамин. кислотные боковые цепи: аспартат, глутамат. Основные боковые цепи: лизин, аргинин, гистидин.
Мы познакомились с серином как со спиртовым компонентом кефалинов. В дополнение к алкогольной гидроксильной группе, серин также содержит карбоксил и аминогруппу, оба в одном и том же концевом атоме С. Таким образом, серин может реагировать как спирт, как кислота и как основание.
В электрическом поле цвиттерион не мигрирует, потому что он не заряжен как единое целое. Строго говоря, это имеет место в изоэлектрической точке (при определенном pH), где серин также имеет наименьшую растворимость в воде. Изоэлектрическая точка серина равна 5,68.
Серин также действует как нейромедиатор, т.е. передает информацию от одной нервной клетки к другой. Это обеспечивает повышенную готовность к работе, делает нас бодрыми и бдительными, в том числе для того, чтобы мы могли быстро реагировать на стресс.
Аминокислоты содержатся во всех живых организмах. Они являются строительными блоками белков (белок) и высвобождаются при разложении белков (протеолизе). Незаменимые аминокислоты не могут вырабатываться самим организмом, поэтому они должны поступать с пищей.
В твердом виде аминокислоты присутствуют в кристаллическом состоянии при комнатной температуре. Это связано с тем, что аминокислоты образуются в виде ионов гермафродита и, таким образом, образуют ионную решетку.
По-разному громоздкие боковые цепи аланина, валина, лейцина и изолейцина важны для формирования гидрофобных взаимодействий внутри белковых структур. Чем отрицательнее это число, тем более гидрофильными являются боковые цепи и тем выше сродство этой аминокислоты к воде.
Кислотно-основная реакция
Аминокислотами являются амфолиты. Это означает, что они могут реагировать как основание поглощение протона, так и как кислота высвобождение протона. В отличие от амфолитной воды, кислотный и основной центры разделены атомами углерода.
Пептидная связь (-NH-CO-) представляет собой амидоподобную связь между карбоксильной группой аминокислоты и аминогруппой второй аминокислоты. Две аминокислоты могут (формально) конденсироваться в дипептид при расщеплении воды.